ENZIMAS. Modelo Cinético de Michaelis - Menten. Repaso. Vmax. Km. Biología 2 Bachillerato.

Sobre esta lección

MOMENTOS DEL VÍDEO: 00:00 Enzimas y Energía de Activación 02:14 Mecanismo de Acción de una Enzima. 03:37 Velocidad de una Reacción Enzimática. 05:09 Vmax. Ecuación de Michaelis Menten. 06:33 Km y Afinidad Enzima Sustrato. ------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- ** Las reacciones químicas no sucederán espontáneamente si las moléculas que reaccionan carecen de la energía de activación suficiente. Las enzimas son catalizadores que disminuyen la energía de activación. ** El mecanismo de acción de las enzimas es el siguiente: Tras la unión al sustrato, en el complejo ES, la enzima induce cambios en la moléculas de sustrato (ruptura o redistribución de enlaces, cambio de grupos funcionales, …) que hacen disminuir la energía de activación. La enzima se libera y puede actuar sobre una nueva molécula de sustrato. ** Michaelis y Menten formularon una teoría general de la acción enzimática. → La velocidad de una reacción catalizada (V) nos indica la cantidad de sustrato consumido, o producto formado, por unidad de tiempo. En el Sistema Internacional se designa por “U” (unidad de actividad enzimática) y corresponde a los µmoles de sustrato consumidos en 1 min, o bien a los µmoles de producto formado en 1 min. U ≡ µmol S/min ≡ µmol P/min → Si MANTENEMOS CONSTANTE LA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA se observa que la velocidad de reacción aumenta al aumentar la concentración de sustrato. → Se alcanza la Vmax cuando grandes incrementos en la concentración de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de reacción. (Esto sucede por estar las moléculas de enzima saturadas por el por el sustrato). → Al dividir entre 2 el valor de la Vmax e interpolar el valor correspondiente de [S] obtendremos la Km. → Km es la concentración de sustrato para la que se obtiene la mitad de la Vmax → A MENOR valor de Km → MAYOR afinidad de la enzima por el S. → A MAYOR valor de Km → MENOR afinidad de la enzima por el S. --------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- IMÁGENES DOMINIO PÚBLICO: 1. File:Catalisis enzimatica1.svg. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Catalisis_enzimatica1.svg 2. Mecanismo de acción enzimática: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Enzyme-substrate_binding.png 3. Curva Michaelis Menten: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction-es.svg