Estructura de las PROTEÍNAS. Primaria, Secundaria, Terciaria y Cuaternaria. Biología Bachillerato.

Sobre esta lección

MOMENTOS DEL VÍDEO: 00:00 Introducción. Enlace Peptídico (Recordatorio). 00:49 Estructura Primaria. 02:24 Estructura Secundaria. 04:25 Estructura Terciaria. 06:41 Estructura Cuaternaria. 07:10 Desnaturalización de una Proteína. * Aminoácidos. Fórmula Química. Clasificación. Enlace Peptídico: https://youtu.be/24SWHH2sKYw ----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- → RECORDEMOS. Los péptidos son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos: * OLIGOPÉPTIDOS. De 2 a 10 aminoácidos (di, tri, tetra … - péptido) * POLIPÉPTIDOS. Más de 10 aminoácidos. LA ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. Está controlada genéticamente por secuencias de ácidos nucleicos y va a determinar los demás niveles. Hay un extremo amino terminal (NH2) y un extremo carboxilo terminal (COOH). LA ESTRUCTURA SECUNDARIA: El enlace peptídico está estabilizado por resonancia, pero los enlaces de los carbonos a tienen capacidad de rotación. La estructura secundaria es la disposición en el espacio que adoptan los distintos tramos de la cadena . * HÉLICE ALFA. Hay un enrollamiento helicoidal de la cadena polipéptídica sobre sí misma. Se forma un puente de hidrógeno entre grupos -CO y -NH del de distintos aminoácidos (hay 3,6 aminoácidos por vuelta). * LÁMINA BETA (lámina plegada). Se puede dar entre distintas cadenas polipeptídicas o entre distintos tramos de una misma cadena que se disponen en zig zag y establecen puentes de hidrógeno. Pueden ser: → Paralelas. Cadenas en la misma dirección. → Antiparalelas. Cadenas en distinta dirección. * GIROS BETA. Conectan hélices alfa y/o láminas beta y suponen un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas. LA ESTRUCTURA TERCIARIA: → Es la conformación tridimensional final del polipéptido. Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria son: - Puentes disulfuro. - Atracción electrostática. - Puentes de hidrógeno. - Interacciones hidrofóbicas. → La CONFORMACIÓN NATIVA es la que permite la formación de una mayor cantidad de puentes de hidrógeno. Dos tipos: - Conformación globular (suelen ser solubles y con funciones activas: hormonales, enzimáticas …) - Conformación fibrosa (suelen ser insolubles y con funciones estructurales) → Si la proteína tiene una sola subunidad este es el máximo nivel estructural que alcanza. SECUENCIA aa → ESTRUCTURA 3aria → FUNCIÓN LA ESTRUCTURA CUATERNARIA: Aparece en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas y nos indica cómo se acoplan entre ellas las subunidades, que pueden ser iguales o diferentes. (Ej: hemoglobina o colágeno) DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA: Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura. Afecta a las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. No afecta a la estructura primaria. ------------------------------------------------------------------------------------------------------ Imagen estructura de las proteínas. Dominio Público: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Estructura_prote%C3%ADnas.png Estructura terciaria de la ubiquitina. Dominio Público: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Ubiquitin_cartoon.png * Niveles de la Proteína. Dominio Público: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Main_protein_structure_levels_en.svg * File:Alpha-helix.jpg: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Alpha-helix.jpg Source. Derivada de File:AlphaHelixProtein.jpg de Maksim e imagen generada de archivo pdb con Jmol (un visor Java de código abierto para estructuras químicas en tres dimensiones. http://www.jmol.org/) . Author. Alejandro Porto * File:Bsheet-es.jpg Source. File:Bsheet.gif Author. Preston Manor School + JFL https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Bsheet-es.jpg